邹承鲁(1923--2006),中国科学院资深院士、第三世界科学院院士，著名生物化学家。1923年5月17日生于山东省青岛市，祖籍江苏无锡。1941年，毕业于由天津迁到重庆的南开中学高中部；同年，考入设在昆明的由北京大学、清华大学、南开大学三校联合组成的西南联合大学，就读于化学系。1946年，赴英深造。1951年，获英国剑桥大学生物化学博士学位。1958年，他参加发起人工合成胰岛素工作，并负责胰岛素A和B链的拆合。这项工作的完成确定了胰岛素全合成的路线，为胰岛素的人工合成做出了重要贡献。2006年11月23日凌晨5时22分因病在北京逝世，享年83岁。邹承鲁是中国共产党党员，九三学社社员，中国人民政治协商会议全国委员会第五、六、七届委员，八届常务委员。邹承鲁说：“阐明生物现象的规律，必须建立在阐明生物大分子结构的基础上。”

1941年重庆南开中学毕业，1945年西南联大化学系毕业，1951年英国剑桥大学生物化学博士。1951年回国后，历任中国科学院生物化学研究所、生物物理研究所副研究员，研究员，室主任，生物物理所副所长，生物大分子国家重点实验室主任等职。1978年起担任全国政协第五至八届委员，八届常委。生前曾为中国科学院院士，第三世界科学院院士，美国生物化学与分子生物学会荣誉会员。曾任中国科学院学部主席团委员，生物学部主任，国家自然科学基金委员会委员，国务院学位委员会委员。多年来，历任一些国内外重要科学期刊编委，包括中国科学和科学通报副主编Analytical Biochemistry及Biochimica et Biophysica Acta编委,美国Biochemistry及FASEB Journal顾问编委等。1981－1982曾应聘担任美国哈佛大学访问教授。1986-1990年间曾分期担任美国国立健康研究Fogarty研究员。

怀着一颗报效祖国的赤子之心，邹承鲁在1951年获剑桥大学生物化学博士学位后立即回国，在中国科学院上海生理生化研究所工作。他与王应睐等合作纯化了琥珀酸脱氢酶，并发现辅基腺嘌呤二核苷酸与蛋白部分通过共价键结合，这是以往从没有发现过的。他们对呼吸链和其他酶系的系列工作奠定了我国酶学和呼吸链研究的基础。1958年，他参与发起人工合成胰岛素工作，负责胰岛素A、B链的拆合。他和他年轻的同事们成功地完成。

60年代的酶学教科书中通常只有涉及酶的可逆抑制动力学的理论和计算，忽视不可逆抑制的理论和计算。1965年，邹承鲁最早提出了酶的可逆与不可逆抑制之间存在共性，可以用统一的动力学理论来处理。他系统地研究了各种不同类型的可逆与不可逆抑制，提出了确定两种抑制中各种动力学常数的新方法，开创了酶催化动力学一个新的理论分支，并解决了传统方法不能解决的问题。有关综述应邀发表在国际酶学领域权威性的丛刊Advance in Enzymology上，这是至今我国唯一的一位在此丛书发表综述论文的中国生物化学家。“酶活性不可逆改变动力学研究”获国家自然科学奖二等奖。2000年新版的酶学教科书Enzymes详细介绍了邹承鲁提出的酶活性不可逆抑制动力学理论。
1970年邹承鲁调北京生物物理研究所工作。1979年，他发现甘油醛-3-磷酸脱氢酶在活性部位形成荧光衍生物的工作在英国Nature杂志发表，这是“文革”后中国科学家在Nature发表的第一篇论文。研究成果获中国科学院科技进步奖一等奖。
为揭示胰岛素A、B链拆合成功的内因，邹承鲁开展了胰岛素A、B链相互作用的深入研究。阐明了A链和B链本身已经具有一定的空间结构，并含有形成天然胰岛素分子正确结构的全部信息，因此能在溶液中折叠而形成正确共价连接的活性分子。对国外科书中有关提法进行了补充和完善。研究成果获国家自然科学奖二等奖。
多年来蛋白质变性的大量研究常限于蛋白质分子的构象变化，很少把它与活性变化联系起来，其部分原因是由于缺少计算各种动力学常数的方法。邹承鲁和他的学生们用自己创立的不可逆抑制动力学理论研究了各种不同类型的酶在变性过程中构象和活力变化的关系，得到活性丧失先于构象变化的结果，提出了酶活性部位柔性的假说。十余年间实验数据的积累充分支持酶活性部位柔性的学说。世界各国有十几个实验室随后开展的研究进一步支持酶活性部位柔性学说。邹承鲁把蛋白质变性研究从单纯的结构研究推向与功能密切结合的新水平，是酶作用机制研究的重大进展，对此工作的总结发表在美国Science杂志。研究成果获国家自然科学奖二等奖。新生肽链如何折叠成为具有特定空间结构的功能蛋白质，是分子生物学中心法则中一个尚未解决的重要环节。绝大部分研究是用蛋白质变性后完全伸展的完整肽链的重新折叠作为新生肽链折叠研究的模型。邹承鲁认为新生肽链的折叠既与合成同步进行，又在合成过程中不断调整，并在合成完成后经最后调整而完成。这一新的观点已越来越多地为国际科学界同行所接受。1993年，邹承鲁又和同事们一起进入分子伴侣的研究领域，提出了蛋白质二硫键异构酶既是酶又是分子伴侣的假说。他的学生们用充分的实验验证了假说，打破了折叠酶和分子伴侣两大类帮助蛋白之间的界限。该假说也得到世界上许多实验室体内外实验的进一步支持，已为国际科学界接受。
邹承鲁是世界著名生物化学家。他曾任国内外一些重要科学期刊的编委。1981年—1982年应聘担任美国哈佛大学访问教授。1986年—1990年间应邀分期任美国国立健康研究院高级研究员（Fogarty Scholar in Residence）。他还为海峡两岸的科学界同行能越过政治障碍一起参加国际学术组织和国际会议，进行学术交流作出过重要贡献。